Hemoglobina y Mioglobina: Estructura, características, semejanzas y diferencias.

Hemoglobina y mioglobina

HEMOGLOBINA

Características

La hemoglobina (HB) es una proteína globular, que está presente en altas concentraciones en lo glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13 – 18 g/ dl en el hombre y 12 – 16 g/ dl en la mujer. Las hemoglobinas están presentes en todos los reinos de la naturaleza con particulares especializaciones de acuerdo con las necesidades de cada organismo.

Estructura

La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria, es decir, está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas: alfa, beta, gamma y delta. La hemoglobina A –la forma más frecuente en el adulto- es una combinación de dos cadenas alfa y dos cadenas beta. Debido a que cada cadena tiene un grupo proteico hem, hay 4 átomos de hierro en cada molécula de hemoglobina; cada una de ellas puede unirse a una molécula de oxígeno, siendo pues un total de 4 moléculas de oxígeno las que pueden transportar cada molécula de hemoglobina.

MIOGLOBINA

Características

La mioglobina es una hemoproteína encontrada principalmente en el tejido muscular donde sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el oxígeno. Es una proteína relativamente pequeña que contiene un grupo hemo con un átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y transportar oxígeno. Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.

Estructura

La mioglobina es una cadena polipeptídica sencilla de 153 residuos aminoaciso (PM 17.000 daltons). Es una proteína globular con la superficie polar (rojo) y el interior apolar (amarrillo), patrón característico de las proteínas globulares. Sin contar los dos residuos de His que intervienen en el proceso de fijación del oxígeno, el interior de la mioglobina sólo contiene residuos no polares (por ejemplo, Leu, Val, Phe y Met).

Semejanzas entre la hemoglobina y mioglobina

• Son dos proteínas globulares con un núcleo de hierro. 

• Tienen la misión de transportar oxígeno y por ello tienen similitudes estructurales. 

• Son coloreadas

• Su color depende del estado de oxidación del hierro que  contienen y de la presión parcial de O2 

• También ligan moléculas como CO o NO

• Ambas contienen grupos hemo formado por 4 anillos pirrólicos que complejan a un ión hierro divalente Fe+2

Diferencias entre la hemoglobina y mioglobina

• La mioglobina aparece en el tejido muscular, mientras que la hemoglobina aparece en la sangre.

• La función principal de la hemoglobina es trasportar por la sangre el oxígeno capturado en los pulmones. La mioglobina, que tiene una afinidad por el oxígeno superior a la hemoglobina, “se lo quita” cuando la sangre llega al músculo, actuando como aceptor y reserva de oxígeno del músculo.

• Tienen una forma muy diferente de ligar oxigeno: mientras que la mioglobina presenta una adsorción hiperbólica, la hemoglobina da una marcada sigmoide.

  

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Bibliografía

 http://www.encolombia.com/medicina/materialdeconsulta/Tensiometro101-hemoglobina.htm

 http://www.med.unne.edu.ar/catedras/bioquimica/pdf/hemoglobina.pdf

 http://themedicalbiochemistrypage.org/spanish/hemoglobin-myoglobin-sp.html

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 http://www.itescham.com/Syllabus/Doctos/r637.PDF

 http://sebbm.bq.ub.es/BioROM/contenido/UIB/proteinas/terciaria/Marcoter.htm

 http://www.aulavirtual-exactas.dyndns.org/claroline/backends/download.php?url=L1RFT1JJQS9oZW1vZ2xvYmluYS5wZGY%3D&cidReset=true&cidReq=QUIMBIO